Metabolismo de lipideos!!



oii gente!!!,

Neste post mostraremos como funciona o Metabolismo dos lipideos em nosso organismo, assunto esse que vai cair na prova da 2º UP ...Então se liga aiii :

      O Metabolismo lipídico ou metabolismo dos lipídios ocorre no fígado, estes lipídios são provenientes de duas fontes: dos alimentos ingeridos e da reserva orgânica que é o tecido adiposo. Diariamente, ingerimos cerca de 25g-105g de lipídios, Estes lipídios estão geralmente sob forma de triglicerídeos (TG). O armazenamento de ácidos graxos na forma de TG é o mais eficiente e quantitativamente mais importante do que o de carboidratos na forma de glicogênio. Quando hormônios sinalizam a necessidade de energia metabólica, promove-se a liberação destes TG com o objetivo de convertê-los em ácidos graxos livres, os quais serão oxidados para produzir energia. No entanto, outras formas de lipídios fazem parte da dieta diária, como os Fosfolipideos, o colestele as Vitaminas liposolúveis. 

Ácidos Graxos saturados (SFA)

estão concentrados em alimentos animais como a carne bovina, frango, porco, laticínios) e alimentos vegetais (palmeira e sua semente e óleo de coco).

Ácidos Graxos monoinsaturados (MUFA)

Ácidos oléicos. Azeite, óleo de canola, óleo de amendoim, amendoins, nozes, peçã, amêndoas e abacate.

Ácidos Graxos poliinsaturados (PUFA)

Predominante na dieta é o ácido linoléico. Sementes vegetais e os óleos que eles produzem. Os óleos de coco, palmeira e manteiga de cacau são pobres nesse ácido. Existem duas principais famílias desse grupo de Ácidos Graxos: ômega 3 e ômega 6. Estes têm funções ainda não muito bem conhecidas no tratamento de muitas doenças do organismo, como por exemplo: esclerose múltipla, artrite reumatóide e dermatite atípica, assim como na prevenção de aterosclerose.

Ácidos Graxos essenciais

Ômegas 3 e 6 são conseguidos apenas através da dieta e não são produzidos pelo organismo e por isso são essenciais. Fontes de w-3: margarinas, óleos de canola e soja, óleo de peixes e mariscos, peixes.

Formação do Ateroma

Há impactação de colesterol na parede da árteria;

Migração de Macrofágos;( enzimas que tentam degradar o Colesterol acumulado na parede da árteria, mas acabam prejudicando pois o colesterol torna-se mais reativo);

Migração das células lisas levando ao rompimento endotelial e Migração das plaquetas---> Ateroma

Aula Prática: Dosagem de Amilase

   Bom pessoal estamos postando aqui uma de nossas aulas práticas muito legal que foi a de Dosagem de Amilase!!

    E o que seria Amilase??...

   São enzimas que são catalizadoras da hidrólise da amilopectina, da amilose e do glicogênio.

Objetivo da aula: Efetuar a dosagem de AMILASE presente no plasma.

Materiais:  Banho maria

                        Espectofotômetro

                        Pipeta 2 e 10ml

                        Pipeta 20 Ul

Procedimentos: adicionar 1 ml de substrato em cada tubo e incubar 5 min.

Reagente           C                T

Plasma               -                20Ul

Incubar por 7'30'

Solução Iodo          1,0ml           1,0ml

H2O destilada        8,0ml           8,0ml

Homogeinizar e fazer a leitura no Espectofotômetro.

Cálculo:

Amilase = A controle - A Teste x 800

                            A controle

Valores de Referência: 60 a 120 Um/ 100ml

Ainda falando sobre Enzimas!!!

Atividade Enzimática

      As enzimas convertem uma substância, chamada de substrato, noutra denominada produto, e são extremamente específicas para a reacção que catalisam. Isso significa que, em geral, uma enzima catalisa um e só um tipo de reação química. Consequentemente, o tipo de enzimas encontradas numa célula determina o tipo de metabolismo que a célula efetua.

      A velocidade da reacção catalisada por uma enzima é aumentada devido ao abaixamento da energia de ativação necessária para converter o substrato no produto. O aceleramento da reacção pode ser da ordem dos milhões de vezes: por exemplo, a enzima orotidina-5'-fosfato descarboxilase diminui o tempo da reação por ela catalisada de 78 milhões de anos para 25 milissegundos.

   Como são catalisadores, as enzimas não são consumidas na reacção e não alteram o equilíbrio químico dela.

  A atividade enzimática pode depender da presença de determinadas moléculas, genericamente chamadas cofactores. A natureza química dos cofactores é muito variável, podendo ser, por exemplo, um ou mais iões metálicos (como o ferro), ou uma molécula orgânica (como a vitamina B₁₂). Estes cofactores podem participar ou não directamente na reacção enzimática.

    Para que um enzima atue, é necessário que os substratos "se encaixem" na enzima. Esse "encaixe", porém, depende da forma, isto é, do "contorno" da enzima. Por isso, substratos que se "encaixam" em uma determinada enzima não se "encaixam" em outras diferentes, e a reação não ocorre; daí a especificidade das enzimas quanto aos substratos em que atuam. Uma vez ocorrido o "encaixe", forma-se o complexo enzima-substrato, que se assemelha ao sistema "chave-fechadura". O local da enzima onde o substrato se "encaixa" é denominado sítio ativo (ou centro ativo). No caso de substâncias que reagem entre si, sob a ação catalisadora das enzimas, a reação é facilitada, tornando-se mais rápida, pois a proximidade entre as moléculas "encaixadas" acelera o processo reativo; após a reação, a enzima desliga-se do substrato e permanece intacta.

As Enzimas

                                       

O Conceito:

     Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas de natureza normalmente protéica (existem também enzimas constituídas de RNA , as ribozimas), com actividade intra ou extracelular que têm funções catalisadoras, catalisando reações químicas que, sem a sua presença, dificilmente aconteceriam. Isso é conseguido através do abaixamento da energia de activação necessária para que se dê uma reacção química, resultando no aumento da velocidade da reação e possibilitando o metabolismo dos seres vivos. A capacidade catalítica das enzimas torna-as adequadas para aplicações industriais, como naindústria farmacêutica ou na alimentar.

   Em sistemas vivos, a maioria das reacções bioquímicas dá-se em vias metabólicas, que são sequências de reacções em que o produto de uma reacção é utilizado como reagente na reacção seguinte. Diferentes enzimas catalisam diferentes passos de vias metabólicas, agindo de forma concertada de modo a não interromper o fluxo nessas vias. Cada enzima pode sofrer regulação da sua actividade, aumentando-a, diminuindo-a ou mesmo interrompendo-a, de modo a modular o fluxo da via metabólica em que se insere.

Especificidade

As enzimas possuem normalmente uma alta especificidade em relação às reacções que catalizam e aos substratos que estão envolvidos nessas reacções. A forma complementar, carga e características hidrofílicas/hidrofóbicas, são responsáveis por esta especificidade.

Modelo chave-fechadura

As enzimas exibem uma elevada especificidade, e esse fato era devido a que tanto as enzimas como os substratos apresentam formas geométricas complementares, fazendo com que encaixem de maneira precisa umas nos outros. Este processo é muitas vezes referido como modelo chave-fechadura. No entanto, apesar de estes modelo explicar a especificidade das enzimas, falha em explicar a estabilização dos estados de transição que as enzimas exibem.

Modelo de Encaixe Induzido

    Em 1958, Daniel Koshland sugeriu uma modificação ao modelo de chave-fechadura: uma vez que as enzimas exibem estruturas flexíveis, o sítios activo altera a sua forma de maneira continuada através de interacções com o substrato, enquanto esse mesmo substrato vai interagindo com a enzima. Como resultado, o substrato não se liga simplesmente a um sítio activo que é rígido. Em alguns casos, como nas glicosidases, a molécula de substrato também sofre alterações de conformação à medida que vai se aproximando do sítio activo. O sítio activo continua a sofrer modificações até que o substrato esteja completamente ligado e é neste momento em que a conformação final e a carga são determinadas

Inibição

Inibição competitiva

Na inibição competitiva, o inibidor e o substrato competem pela enzima, isto é, não se podem ligar ao mesmo tempo à enzima. Os inibidores são muitas vezes semelhantes ao substrato da enzima. Na inibição competitiva, a velocidade máxima da reacção não é alterada, mas níveis mais altos de concentração do substrato são requeridos para que se atinja uma determinada velocidade, aumentando o K_M aparente.

Inibição acompetitiva ou incompetitiva

Na inibição acompetitiva, o inibidor não se pode ligar à enzima no estado livre, mas somente ao complexo E-S. O complexo E-I-S assim formado, é enzimaticamente inactivo. Este tipo de inibição é raro, mas pode ocorrer em enzima multiméricas.

Inibição não-competitiva

Os inibidores não-competitivos podem ligar-se à enzima e ao substrato ao mesmo tempo, ou seja, nunca se ligam ao sítio activo. Quer o complexo E-I, quer o complexo E-I-S, são enzimaticamente inactivos. Tanto o K_M aparente como o V_maxmudam neste caso, pois o inibidor não pode ser desligado da enzima por aumento da concentração de substrato (em contraste com o que acontece na inibição competitiva).

Continua....

Gentee estamos deixando um link que dá acesso a um vídeo sobre Enzimas muito interativo!!!!

http://www.youtube.com/watch?v=DJf1YXCvD3s 

Vídeo Sobre a base molecular da Vida : Proteínas e Aminoácidos!!

         link para acesso :        http://www.youtube.com/watch?v=0p_JNgE4KlY

Achados Interessantes!!!!

Olá pessoal!!!

Navegando pela net achamos um artigo muito legal sobre a utilização de "Proteínas anticongelantes"  

   "Peixes do Ártico sobrevivem a temperaturas congelantes. As proteínas anticongelantes no sangue desses peixes foram agora pesquisadas por alemães e americanos, e podem ajudar a preservar órgãos de transplante."

Segue aii o link galera pra vocês acessarem , recomendamos é muito interessante!!:

http://www.dw-world.de/dw/article/0,,6062766,00.html

Aminoácidos

   Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio, e nitrogênio unidos entre sí de maneira característica. Alguns aminoácidos também podem conter enxofre. Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo amina (NH2), grupo carboxílico (COOH), hidrogênio, carbono alfa (todas partes se ligam a ele), e um substituinte característico de cada aminoácido. 

  Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas, formando as proteínas. Para que as células possam produzir suas proteínas, elas precisam de aminoácidos, que podem ser obtidos a partir da alimentação ou serem fabricados pelo próprio organismo.

   Os aminoácidos isolados são mais rapidamente absorvidos e assimilados do que as proteínas. Eles influenciam atividades farmacológicas e fisiológicas, como, por exemplo: o anabolismo, a regulação hormonal e as funções neurotransmissoras. Os aminoácidos individuais conseguem desempenhar funções que as proteínas não conseguem, tornando-se, assim, grandes aliados dos shakes protéicos que auxiliam no ganho de massa muscular e na melhora da performance.