As Enzimas

                                       

O Conceito:

     Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas de natureza normalmente protéica (existem também enzimas constituídas de RNA , as ribozimas), com actividade intra ou extracelular que têm funções catalisadoras, catalisando reações químicas que, sem a sua presença, dificilmente aconteceriam. Isso é conseguido através do abaixamento da energia de activação necessária para que se dê uma reacção química, resultando no aumento da velocidade da reação e possibilitando o metabolismo dos seres vivos. A capacidade catalítica das enzimas torna-as adequadas para aplicações industriais, como naindústria farmacêutica ou na alimentar.

   Em sistemas vivos, a maioria das reacções bioquímicas dá-se em vias metabólicas, que são sequências de reacções em que o produto de uma reacção é utilizado como reagente na reacção seguinte. Diferentes enzimas catalisam diferentes passos de vias metabólicas, agindo de forma concertada de modo a não interromper o fluxo nessas vias. Cada enzima pode sofrer regulação da sua actividade, aumentando-a, diminuindo-a ou mesmo interrompendo-a, de modo a modular o fluxo da via metabólica em que se insere.

Especificidade

As enzimas possuem normalmente uma alta especificidade em relação às reacções que catalizam e aos substratos que estão envolvidos nessas reacções. A forma complementar, carga e características hidrofílicas/hidrofóbicas, são responsáveis por esta especificidade.

Modelo chave-fechadura

As enzimas exibem uma elevada especificidade, e esse fato era devido a que tanto as enzimas como os substratos apresentam formas geométricas complementares, fazendo com que encaixem de maneira precisa umas nos outros. Este processo é muitas vezes referido como modelo chave-fechadura. No entanto, apesar de estes modelo explicar a especificidade das enzimas, falha em explicar a estabilização dos estados de transição que as enzimas exibem.

Modelo de Encaixe Induzido

    Em 1958, Daniel Koshland sugeriu uma modificação ao modelo de chave-fechadura: uma vez que as enzimas exibem estruturas flexíveis, o sítios activo altera a sua forma de maneira continuada através de interacções com o substrato, enquanto esse mesmo substrato vai interagindo com a enzima. Como resultado, o substrato não se liga simplesmente a um sítio activo que é rígido. Em alguns casos, como nas glicosidases, a molécula de substrato também sofre alterações de conformação à medida que vai se aproximando do sítio activo. O sítio activo continua a sofrer modificações até que o substrato esteja completamente ligado e é neste momento em que a conformação final e a carga são determinadas

Inibição

Inibição competitiva

Na inibição competitiva, o inibidor e o substrato competem pela enzima, isto é, não se podem ligar ao mesmo tempo à enzima. Os inibidores são muitas vezes semelhantes ao substrato da enzima. Na inibição competitiva, a velocidade máxima da reacção não é alterada, mas níveis mais altos de concentração do substrato são requeridos para que se atinja uma determinada velocidade, aumentando o K_M aparente.

Inibição acompetitiva ou incompetitiva

Na inibição acompetitiva, o inibidor não se pode ligar à enzima no estado livre, mas somente ao complexo E-S. O complexo E-I-S assim formado, é enzimaticamente inactivo. Este tipo de inibição é raro, mas pode ocorrer em enzima multiméricas.

Inibição não-competitiva

Os inibidores não-competitivos podem ligar-se à enzima e ao substrato ao mesmo tempo, ou seja, nunca se ligam ao sítio activo. Quer o complexo E-I, quer o complexo E-I-S, são enzimaticamente inactivos. Tanto o K_M aparente como o V_maxmudam neste caso, pois o inibidor não pode ser desligado da enzima por aumento da concentração de substrato (em contraste com o que acontece na inibição competitiva).

Continua....

Gentee estamos deixando um link que dá acesso a um vídeo sobre Enzimas muito interativo!!!!

http://www.youtube.com/watch?v=DJf1YXCvD3s